|
Canada-0-EngineersDesigning 公司名錄
|
公司新聞:
- 研究者詳細 - 松林 嘉克 - 名古屋大学
本研究は，ホルモンなどの物質による植物成長の人為的制御を目指して，新しい植物ホルモンやその受容体を見つけ出すことを主たる目的とした．研究の結果，根端メリステムの細胞分裂活性の制御に関与する新しいペプチドホルモンの発見とその受容体の同定，側根形成への関与が示唆されるペプチドの受容体の同定，マメ科植物の根粒数の調節に関与する糖ペプチドの構造解明と受容体への結合の証明などの成果を得た．また，一部のペプチドやタンパク質の活性化に必要なヒドロキシプロリン残基のアラビノシル化修飾を担う糖転移酵素の精製・同定に成功した．いずれもこれまで全く知られていなかった新しい分子やしくみの発見であり，農作物の品種改良や生育調節に応用可能であると考えられる．
- 基礎生物学研究所 WEBマガジン——ヒト - NIBB
そんな環境で育った松林にとって、植物は子どもの頃から身近な存在。 小学生のときは、キクのミニチュア、いわゆる福助づくりに熱中した。 ビーナインという農薬をキクに散布すると、葉や花芽の付き方は変わらず、丈だけが短くなる。
- 松林 嘉克 (Yoshikatsu Matsubayashi) - マイポータル . . .
Integration of shoot-derived polypeptide signals by root TGA transcription factors is essential for survival under fluctuating nitrogen environments Arabidopsis SBT5 2 and SBT1 7 subtilases mediate C-terminal cleavage of flg22 epitope from bacterial flagellin
- 松林が2026年度日本植物生理学会賞を受賞しました - plant . . .
松林嘉克教授が2026年度日本植物生理学会賞を受賞しました。
- 松林嘉克｜細胞間シグナル研究グループ｜名古屋大学理学部 . . .
窒素は植物の成長に最も重要な栄養素のひとつで，主に硝酸イオンを根から吸収していますが，その吸収は，葉からの篩管移行性ペプチドシグナルによって調節されています．本研究では，植物体の窒素需要を根に知らせるシグナルとして，既に報告していた空腹シグナルCEPD1 2 CEPDL2に加えて，満腹シグナルとしてGrxSファミリーが存在することを発見しました．さらに本研究では，根に移行したCEPD1 2 CEPDL2とGrxSが，互いに競合的に転写因子TGA1およびTGA4に直接結合することを見出しました．TGA1 4に対して空腹シグナルCEPD1 2 CEPDL2が結合すると，コアクチベーターとして窒素吸収遺伝子群の発現を促進し，満腹シグナルGrxSはコリプレッサーのTOPLESSと複合体を形成し
- KAKEN — 研究者をさがす | 松林 嘉克 (00313974)
2010年度: 名古屋大学, 生命農学研究科, 准教授 … もっと見る ペプチドホルモン シロイヌナズナ 受容体キナーゼ 受容体 長距離シグナリング 環境応答 翻訳後修飾 ペプチド 窒素栄養 篩管 …
- 松林 嘉克 (Yoshikatsu Matsubayashi) - マイポータル . . .
researchmapは、日本の研究者情報を収集・公開するとともに、研究者等による情報発信の場や研究者等の間の情報交換の場を提供することを目的として、国立研究開発法人科学技術振興機構（JST）が運営するサービスです。
- 研究者詳細 - 松林 嘉克 - 名古屋大学
We have developed a novel procedure for concentrating sulfated peptides, as a front end to mass spectrometric analysis, based on ion-selective interaction of sulfate ions with anion exchangers
- 松林 嘉克 (Yoshikatsu Matsubayashi) - 経歴 - researchmap
researchmapは、日本の研究者情報を収集・公開するとともに、研究者等による情報発信の場や研究者等の間の情報交換の場を提供することを目的として、国立研究開発法人科学技術振興機構（JST）が運営するサービスです。
- 研究者詳細 - 松林 嘉克 - 名古屋大学
Here, we purified and identified Arabidopsis HPAT as a Golgi-localized transmembrane protein that is structurally similar to the glycosyltransferase GT8 family
|
|